С момента идентификации лактоферрина как «красного» белка в составе коровьего молока 65 лет назад [1], и его выделения в 1960 г. из человеческого молока [2–4], этот белок вызывает повышенный интерес биологов и медиков. Основной вопрос, который пытаются разрешить ученые, это определение основной физиологической функции лактоферрина (ЛФ). Способность этого белка связывать ионы железа и то, что ЛФ синтезируется и экспрессируется преимущественно в свободной от металла форме, косвенно указывало на то, что ЛФ выполняет защитную функцию и, возможно, этот белок важен в питании. На это указывало и то, что ЛФ ингибирует бактериальный рост, вызывая дефицит железа в среде [5], но роль этого белка в процессе абсорбции железа в пищеварительном тракте оставалась неясной. Определение аминокислотной последовательности ЛФ [6], а в дальнейшем, и его 3-х мерной структуры [7], а также установление механизма связывания ионов металла позволило отнести этот белок к семейству трансферринов и предположить, что основная биологическая функция ЛФ относится к транспорту железа. Но к настоящему времени появилось достаточно данных указывающих на то, что ситуация с функциями этого белка намного сложнее.